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BPC-157 0.5mg/capsule, 60 caps

Le BPC-157 est un pentadécapeptide synthétique de 15 acides aminés étudié pour ses interactions avec les voies de signalisation associées à l'angiogenèse, à la régulation de la matrice extracellulaire et à la migration cellulaire.

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Le BPC-157 est un pentadécapeptide synthétique de 15 acides aminés étudié pour ses interactions avec les voies de signalisation associées à l'angiogenèse, à la régulation de la matrice extracellulaire et à la migration cellulaire.

Des investigations expérimentales ont rapporté des effets sur la phosphorylation de VEGFR2, l'activation de la kinase d'adhésion focale (FAK), la signalisation ERK1/2 et les voies régulatrices associées au monoxyde d'azote.

Ces observations ont fait du BPC-157 un outil de recherche utile pour examiner la transduction du signal médiée par les peptides, l'organisation du cytosquelette, la dynamique de la matrice extracellulaire et la coordination de réseaux complexes de signalisation cellulaire.

  • Haute pureté – Pureté de 99 % garantie
  • Testé de manière indépendante en laboratoire
  • Qualité de grade recherche
  • Réservé à la recherche en laboratoire

Structure moléculaire 3D

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Formule chimique C62H98N16O22
Synonymes Body Protection Compound 15, Bepecin, L-Valine, glycyl-L-alpha-glutamyl-L-prolyl-L-prolyl-L-prolylglycyl-L-lysyl-L-prolyl-L-alanyl-L-alpha-aspartyl-L-alpha-aspartyl-L-alanylglycyl-L-leucyl-
Masse molaire 1,419.5 g/mol
Numéro CAS 137525-51-0
PubChem CID 9941957
Teneur totale en composé 30 mg (0.5 mg par gélule)
Durée de conservation 36 mois
Le BPC-157 (Gly-Glu-Pro-Pro-Pro-Gly-Lys-Pro-Ala-Asp-Asp-Ala-Gly-Leu-Val) est un pentadécapeptide synthétique étudié pour ses interactions avec les voies de signalisation impliquées dans l'angiogenèse, la régulation de la matrice extracellulaire et la migration cellulaire. Le composé se distingue parmi les peptides de recherche par sa stabilité biochimique et son profil de signalisation bien caractérisé, des études expérimentales rapportant une modulation de la phosphorylation de VEGFR2, de l'activation d'ERK1/2, de la signalisation de la kinase d'adhésion focale (FAK) et des voies régulatrices associées au monoxyde d'azote. Ces interactions font du BPC-157 un outil de recherche utile pour examiner la transduction du signal médiée par les peptides et les réponses cellulaires spécifiques des voies. D'autres investigations ont exploré la relation entre le BPC-157 et l'organisation du cytosquelette, la dynamique de la matrice extracellulaire, les réseaux de signalisation associés au collagène et les mécanismes de migration cellulaire. Des modèles expérimentaux ont également examiné son influence sur les voies de signalisation associées au remodelage de la matrice et aux processus régulateurs intracellulaires, contribuant aux recherches en cours sur la coordination de la signalisation angiogénique et la biologie de la matrice extracellulaire. Les applications de recherche comprennent l'étude des voies de l'angiogenèse, la signalisation des tissus conjonctifs, la régulation du cytosquelette et les études mécanistiques des réseaux de communication cellulaire médiés par les peptides. Testé par HPLC par un laboratoire tiers indépendant ; COA disponible pour chaque lot.

Les résultats concernent l’échantillon analysé. Vérifiez le lot et la date du rapport.

HPLC BPC-157 (J26AYBPC)
23 septembre 2026
HPLC BPC-157 (J26HGBPC)
23 septembre 2026
Le format de formulation modifie-t-il les propriétés pharmacologiques sous-jacentes du BPC-157 ?

Les caractéristiques biochimiques et structurelles du BPC-157 sont déterminées par le peptide lui-même plutôt que par son format de formulation. La recherche sur le BPC-157 porte sur ses interactions avec des voies de signalisation telles que VEGFR2, FAK, ERK1/2 et les réseaux régulateurs associés au monoxyde d'azote.

Des études comparatives peuvent évaluer des variables propres à la formulation, mais la séquence peptidique et les propriétés moléculaires sous-jacentes restent inchangées.

Pourquoi le BPC-157 est-il considéré comme un peptide relativement stable dans la recherche expérimentale ?

Le BPC-157 contient plusieurs motifs riches en proline qui contribueraient à sa résistance à la dégradation enzymatique dans diverses conditions expérimentales. Ce profil de stabilité le distingue de nombreux composés de recherche à base de peptides et a suscité un intérêt pour sa persistance biochimique, son activité de signalisation et ses effets spécifiques des voies dans les études mécanistiques.

Qu'est-ce qui fait du BPC-157 un outil utile pour la recherche sur les voies de signalisation ?

Des investigations expérimentales ont rapporté des interactions avec la phosphorylation de VEGFR2, l'activation de la kinase d'adhésion focale (FAK), la signalisation ERK1/2, les voies associées au monoxyde d'azote et les réseaux régulateurs de la matrice extracellulaire. Ces caractéristiques font du BPC-157 un outil de recherche précieux pour étudier la transduction du signal médiée par les peptides, les processus de migration cellulaire, l'organisation du cytosquelette et la dynamique de la matrice extracellulaire.

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Craig

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T.N.

My laboratory research results exceeded expectations. Fantastic results using the support team and quality is stellar. Thanks for the outstanding support!

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